Wiadomo, iż adamalizyny odgrywają ważną rolę w interakcjach międzykomórkowych, procesach adhezji i przylegania komórek oraz procesach złuszczania białek z powierzchni miedzykomórkowych. ADAM 17, ADAM 9 i ADAM 10 ze względu na zdolność złuszczania białek z powierzchni komórkowych zwane są czynnikami złuszczającymi.
Badania dotyczące kolagenu XII potwierdziły, że złuszczanie tej cząsteczki poprzez ADAM 17- jest uwarunkowane poprzez skład lipidowy macierzy. Stwierdzono, że stosunek cholesterolu do sfingolipidów ma wpływ na złuszczanie tej cząsteczki z keratynocytów, a poprzez ten proces na ich różnicowanie się i migrację. Zastosowanie czynników zmieniających strukturę lipidową macierzy może mieć wpływ na procesy patologiczne zachodzące w naskórku.
Spośród 30 znanych adamalizyn, tylko połowa wykazuje aktywność metaloproteinaz. Posiadają one w swojej budowie charakterystyczną dla metyzyn sekwencję HEXXH, która jest obszarem katalitycznym wiążącym cynk.
Nowo poznana podrodzina adamalizyn zwana ADAMT’s (nazwa pochodzi z faktu, iż oprócz klasycznych domen dodatkowo pojawia się motyw trombospondyny) bierze udział w rozwoju prawidłowej skóry. ADAMT 2 jest protezą usuwającą część aminokwasów w procesie proteolizy i powodującą przejście prokolagenu I i II w kolagen.
Adamalizy odgrywają dużą rolę w chorobach pęcherzowych, których patogeneza związana jest z destrukcją elementów błony podstawnej, prowadzącą do rozwoju zmian pęcherzowych. Badania dowiodły, że transfekcja cDNA tych adamalizyn (ADAM 17, ADAM 9 i ADAM 10 ) prowadziła do nasilenia procesu złuszczania i odwrotnie, brak ADAM 17 w komórkach prowadził do znacznej redukcji złuszczania. Najprawdopodobniej substratem dla ADAM 17 oraz ADAM 9 i ADAM 10 syntetyzowanych jako nieaktywne cząsteczki w keratynocytach, może być także składnik budujący hemidesmosomy- kolagen XVII.
Ważną informacją podawaną przez autorów opracowania jest fakt, iż przeprowadzone badania wykazały, że ADAM’s mają wpływ na progresję nowotworów i być może inhibitory tych czynników będą miały miejsce w terapii ograniczającej rozwój chorób nowotworowych.
Źródło: na podstawie: „Adamalizyny- metaloproteinazy biorące udział w patofizjologii chorób skóry” A. Żebrowska, K. Wysoczyńska, E. Waszczykowska; Alergia Astma Immunologia, 10(4) 187-193.
Badania dotyczące kolagenu XII potwierdziły, że złuszczanie tej cząsteczki poprzez ADAM 17- jest uwarunkowane poprzez skład lipidowy macierzy. Stwierdzono, że stosunek cholesterolu do sfingolipidów ma wpływ na złuszczanie tej cząsteczki z keratynocytów, a poprzez ten proces na ich różnicowanie się i migrację. Zastosowanie czynników zmieniających strukturę lipidową macierzy może mieć wpływ na procesy patologiczne zachodzące w naskórku.
Spośród 30 znanych adamalizyn, tylko połowa wykazuje aktywność metaloproteinaz. Posiadają one w swojej budowie charakterystyczną dla metyzyn sekwencję HEXXH, która jest obszarem katalitycznym wiążącym cynk.
Nowo poznana podrodzina adamalizyn zwana ADAMT’s (nazwa pochodzi z faktu, iż oprócz klasycznych domen dodatkowo pojawia się motyw trombospondyny) bierze udział w rozwoju prawidłowej skóry. ADAMT 2 jest protezą usuwającą część aminokwasów w procesie proteolizy i powodującą przejście prokolagenu I i II w kolagen.
Adamalizy odgrywają dużą rolę w chorobach pęcherzowych, których patogeneza związana jest z destrukcją elementów błony podstawnej, prowadzącą do rozwoju zmian pęcherzowych. Badania dowiodły, że transfekcja cDNA tych adamalizyn (ADAM 17, ADAM 9 i ADAM 10 ) prowadziła do nasilenia procesu złuszczania i odwrotnie, brak ADAM 17 w komórkach prowadził do znacznej redukcji złuszczania. Najprawdopodobniej substratem dla ADAM 17 oraz ADAM 9 i ADAM 10 syntetyzowanych jako nieaktywne cząsteczki w keratynocytach, może być także składnik budujący hemidesmosomy- kolagen XVII.
Ważną informacją podawaną przez autorów opracowania jest fakt, iż przeprowadzone badania wykazały, że ADAM’s mają wpływ na progresję nowotworów i być może inhibitory tych czynników będą miały miejsce w terapii ograniczającej rozwój chorób nowotworowych.
Źródło: na podstawie: „Adamalizyny- metaloproteinazy biorące udział w patofizjologii chorób skóry” A. Żebrowska, K. Wysoczyńska, E. Waszczykowska; Alergia Astma Immunologia, 10(4) 187-193.
KOMENTARZE