Badacze po raz pierwszy pokazują jak nowoodkryta cząsteczka Affibody®, ktόra specyficznie wiąże β-amyloid Alzheimera, może stabilizować i otaczać β-peptyd.
W chorobie Alzheimera , toksyczne agregaty tego peptydu gromadzą się w mózgu
w postaci fibryli i ewentualnie blaszek. Odkrycie daje wgląd w sposόb tworzenia się toksycznych agregatów oraz w możliwość zahamowania tego procesu.

Grupa badawcza z Uniwersytetu  w Gothenburgu określiła trzeciorzędową strukturę amyloidu przy użyciu cząsteczki Affibody®, która może specyficznie wychwytywać
β-peptyd. Ponadto, wykazano, że cząsteczka Affibody stabilizuje β-peptyd oraz inhibuje tworzenie się toksycznych agregatόw znanych jako prekursor choroby Alzheimera. 

Badanie dostarcza nie tylko wysokiej rozdzielczości struktury 3D β-amyloidu związanego z czynnikiem chroniącym przed agregacją, ale również pokazuje jak białko Affibody obejmuje peptyd, a w wyniku tego ukrywa jego dużą część wewnątrz struktury podobnej do tunelu. “Podczas gdy inne cząsteczki oddziałują z β-amyloidem, ale również
z agregatammi peptydu, białko Affibody wiąże specyficznie tylko niezagregowane, pojedyncze cząsteczki β-amyloidu”, wyjaśnia Profesor Torleif Härd. Co ważne, sposób interakcji wyjaśnia, dlaczego uzyskuje się załkowite zahamowanie agregacji.

Źrόdło: Wolfgang Hoyer, Caroline Grönwall, Andreas Jonsson, Stefan Ståhl, and Torleif Härd; "Stabilization of a ß-hairpin in monomeric Alzheimer's amyloid-ß peptide inhibits amyloid formation";Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 2008.