Badacze, którzy otrzymali środki z UE, przedstawili nową metodę wykrywania i charakteryzowania prionów, w której wykorzystuje się świecące cząsteczki.

Choroby prionowe występują, kiedy nieprawidłowo skręcone zakaźne priony powodują podobne zniekształcenia normalnych białek w mózgu. Chorobami prionowymi są, na przykład, BSE (gąbczasta encefalopatia bydła, powszechnie znana jako choroba wściekłych krów), trzęsawka (która dotyka owce) i choroba Creutzfeldta-Jakoba (CJD). Chociaż priony nie przenoszą się łatwo między gatunkami, to kiedy już dostaną się do nowego gatunku, mogą się szybko przystosować i stać się zakaźne.

Mimo że liczba przypadków BSE obecnie spada, wzrasta liczba zachorowań na inne choroby prionowe i istnieje obawa, że mogłoby dojść do zarażenia nimi ludzi. "Ponieważ szczepy prionów mogą się różnić pod względem możliwości ich przeniesienia na ludzi, rozróżnianie szczepów ma ważne znaczenie dla diagnostyki prionów i dla zdrowia publicznego", piszą badacze w artykule opublikowanym w czasopiśmie "Nature Methods".

Naukowcy zarazili myszy czterema różnymi chorobami prionowymi (BSE, przewlekłą chorobą wyniszczającą - znaną także jako "choroba wściekłych jeleni" i dwoma szczepami trzęsawki) w kilku kolejnych pokoleniach. Z biegiem czasu powstały nowe szczepy prionów, które sprawiły, że choroba stała się bardziej śmiertelna dla myszy.

Badacze pobrali próbki tkanek od myszy i przyczepili do nich cząsteczkę fluorescencyjną zwaną świecącym polimerem skoniugowanym. Kiedy ten polimer łączy się z prionami, zmienia kolor. Modyfikując cząsteczkę, badacze byli w stanie doprowadzić do tego, że przybierała ona różne barwy w przypadku różnych chorób prionowych.

Nowa technika okazała się także skuteczna w identyfikowaniu prionów w tkance pobranej od innych zwierząt zmarłych na choroby prionowe, np. krów zarażonych BSE czy jeleni i owiec zarażonych prionami.

- Dzięki naszym metodom możemy bezpośrednio zobaczyć strukturę prionów i na tej podstawie wnioskować o chorobie - powiedział Peter Nilsson za Szpitala Uniwersyteckiego w Zurychu, jeden z głównych autorów badania.

Nowa metoda mogłaby mieć wiele pożytecznych zastosowań, na przykład przy badaniu przesiewowym produktów krwi. W Wielkiej Brytanii ponad 60 osób dostało krew od dawców, którzy potem okazali się zarażeni nowym wariantem CJD, ludzką formą BSE. Okazało się, że cztery osoby spośród tych, które otrzymały zakażoną krew, uległy zarażeniu.

Technika ta mogłaby się także okazać użyteczna przy badaniu innych chorób wywoływanych nieprawidłowo skręconymi białkami. - Dla nas - badaczy - wykorzystanie tej techniki do lepszego poznania zarówno prionów, jak i innych nieprawidłowo sfałdowanych białek wywołujących podobne choroby, np. chorobę Alzheimera, jest naprawdę emocjonujące - powiedział Peter Hammarström z laboratorium prionów na Uniwersytecie w Linköping w Szwecji.

Unijne środki na tę pracę pochodziły z projektów UPMAN (Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR - poznanie nieprawidłowego fałdowania i agregacji białek przy wykorzystaniu NMR) i TSEUR (An integrated immunological and cellular strategy for sensitive TSE diagnosis and strain discrimination - zintegrowana strategia immunologiczna i komórkowa dla czułych metod diagnozowania TSE i odróżniania szczepów), obu finansowanych z obszaru tematycznego "Nauki przyrodnicze, genomika i biotechnologia dla zdrowia" szóstego programu ramowego (6PR).


Nature