Na łamach czasopisma „Journal of Bacteriology” naukowcy z Instytutu Bioinformatyki w Wirginii (VBI) informują, że u dwóch rodzajów bakterii Alphaproteobacteria wykryli brak - powszechnego u innych znanych organizmów – dodatkowego nukleotydu guaninowego. Zwykle znajduje się on w cząsteczce tRNA znanej pod nazwą tRNAHis, która pomaga wbudowywać w nowopowstające peptydy aminokwas histydynę. Ta ostatnia jest potrzebna do tworzenia poprawnej struktury białek i jest używana w mechanizmach katalitycznych enzymów, dlatego też zachodzi potrzeba stosowania jej w określonych miejscach w procesie translacji. Dotychczas w cząsteczkach tRNA wszystkich bakterii, archeowców i eukariontów, na końcu 5’, znajdowano dodatkową guaninę. Utrata tej powszechnej cechy u Alphaproteobacterii Sinorhizobium meliloti oraz Caulobacter crescentus wskazuje, że ich tRNA jest rozpoznawane przez enzym dodający do tRNA histydynę w inny sposób, niż u pozostałych organizmów. Przy użyciu teoretycznych symulacji komputerowych udało się też stwierdzić, że pewna grupa szczepów Alphaproteobacteria nie zapisuje guaniny w pozycji -1 tRNA, jak ma to miejsce w przypadku pozostałych szczepów. Dalsze badania nad tym ewenementem mogą pozwolić nam poszerzyć naszą wiedzę o mechanizmie rozróżniania przez syntetazy aminoacyl-tRNA pokrewnych sobie struktur tRNA od przypominających je substratów RNA oraz od - mniej od dziś charakterystycznych - cząsteczek tRNAHis.


Journal of Bacteriology, III 2007