Molekularną przyczyną zmian powodujących chorobę Alzheimera, którą wykryto podczas autopsji mózgu pacjenta, jest kumulacja beta-amyloidu (A-beta) w postaci płytek amyloidowych. Białko A-beta stanowi część większego białka, zwanego APP (ang. amyloid prekursor protein) i wiąże się, tworząc płytki zalegające w mózgu, w regionach odpowiedzialnych za pamięć.

Akumulacja białka A-beta i tworzenie płytek następuje, gdy prekursor białkowy, APP, zbudowany z długiego łańcucha aminokwasów, jest cięty na mniejsze, neurotoksyczne białka A-beta, które tworzą płytki amyloidowe. Enzymy, które są odpowiedzialne za cięcie APP i tworzenie A-beta to enzymy z klasy proteaz: beta-sekretaza i gamma-sekretaza. Jedna ze strategii walki z chorobą Alzheimera polega na redukowaniu produkcji białka A-beta. Zespół dr Viviane Hook odkrył dwa związki chemiczne, które hamują enzym, wycinający A-beta z APP. W efekcie zaobserwowano redukcję produkcji A-beta i poprawę pamięci u myszy, na których przeprowadzano doświadczenie.

Zespół dr Hook odkrył też, że inna proteza, katepsyna B (CatB), tnie APP do białka A-beta. Jej podwyższony poziom zaobserwowano u 99 % pacjentów z chorobą Alzheimera. Przetestowali oni, na myszach z chorobą Alzheimera, związki będące inhibitorami CatB – E64d i CA074Me. Po zastosowaniu terapii lekowej opartej o te inhibitory zaobserwowano, tak jak w przypadku użycia inhibitorów beta-sekretazy i gamma-sekretazy, poprawę pamięci u myszy oraz zmniejszenie poziomu białek A-beta, a tym samym zmniejszenie tworzenia płytek amyloidowych w mózgu. Leki, które działają hamująco na CatB u człowieka mogą stanowić efektywną terapią lekową dla 99% chorych na Alzheimera.