Pracownia Bioinformatyki i Inżynierii Białka kierowana przez doec. Bujnickiego koncentruje się głównie na:

Analizie bioinformatyczna enzymów modyfikujących kwasy nukleinowe:
- identyfikacji i charakteryzacja funkcjonalna nowych enzymów biorących udział w naprawie
DNA,
- analizi metylotransferaz RNA odpowiadających za bakteryjną odporność na antybiotyki,
- rozwójowi metod przewidywania struktury białek.

Jednym z zakończonych projektów była: Identyfikacja determinantów specyficzności endonukleaz restrykcyjnych poprzez odtwarzanie naturalnych ścieżek ewolucyjnych z użyciem metod bioinformatycznych i mutagenezy. Celem projektu było poznanie struktury i mechanizmu oddziaływania z DNA endonukleaz restrykcyjnych typu II (REaz): NIaIV, Hpal oraz Bsp6I przy użyciu modelowania molekularnego i mutagenezy sterowanej oraz biochemicznej charakteryzacji mutantów. REazy są niezbędnymi narzędziami w technikach biologii molekularnej i medycyny molekularnej. Są używane zarówno do specyficznego cięcia cząsteczek DNA służących do rekombinacji tworzenia nowych konstruktów genetycznych, jak i do identyfikacji specyficznych sekwencji w diagnostyce medycznej. Znanych jest kilka tysięcy REaz, które rozpoznają ponad 200 różnych sekwencji DNA. Wysoce pożądana byłaby sytuacja, gdyby dostępne były enzymy rozpoznające i przecinające przynajmniej każdą możliwa sekwencję długości 4, 5 lub 6 zasad ("wszystkie" specyficzności są potrzebne nie tylko do ułatwienie klonowania i innych rekombinacji DNA, ale przede wszystkim w badaniach diagnostycznych dotyczących polimorfizmu alleli genów z użyciem techniki RFLP). Ilość enzymów o nowych specyficznościach identyfikowanych maleje, co tłumaczy się "wyczerpywaniem" enzymów naturalnie występujących w znanych organizmach. Duże nadzieje pokłada się w technikach inżynierii białek, które - przynajmniej w teorii - mogą umożliwić zmianę specyficzności enzymów już istniejących. Wszystkie dotychczasowe próby zmiany specyficzności enzymów restrykcyjnych w oparciu o analizę pojedynczych struktur, kończyły sie porażką. Znaczna dywergencja poszczególnych członków rodziny uniemożliwiała przeprowadzenie badań porównawczych i wydedukowania "ścieżek ewolucyjnych" łączących enzymy o odmiennych specyficznościach. Nagromadzenie substytucji aminokwasowych powoduje, że sekwencje ENaz nie wykazują statystycznie znaczącego podobieństwa i ich wzajemna homologia nie może być wykryta przy użyciu tradycyjnych metod. W ramach niniejszego projektu wykazano, że użycie najnowszych technologii bioinformatycznych, pozwalających na identyfikację odlegle spokrewnionych białek, że może być użyte do przewidywania struktury i analizy porównawczej enzymów restrykcyjnych. Udało się skonstruować modele molekularne enzymów Hpal, NIaIV i BspI i zaproponować potencjalne ścieżki ewolucyjne łączące te enzymy z ich odpowiednikami o znanej strukturze, EcoRV i BspI. Modele zostały przetestowane z użyciem mutagenezy sterowanej i charakteryzacji biochemicznej. Zidentyfikowano aminokwasy odpowiedzialne za dimeryzację, wiązanie DNA i katalizę. Modele posłużyły do zaprojektowania mutacji zmieniających specyficzność. Otrzymano warianty Bsp6I, które wykazują nowe aktywności: zmienioną (zawężona) specyficzność sekwencyjną lub "nikowanie" tylko jednej nici DNA. Otrzymane wyniki dają nadzieję na przełom umożliwiający racjonalne projektowanie nowych endonukleaz.